Enzimele și centrul activ

Enzimele — catalizatori biologici, energia de activare, centrul activ și efectele mediului asupra activității enzimatice.

Introducere

În copilărie purtam ochelari și îmi doream cu disperare o pereche de lentile de contact. Când mi-au fost permise în sfârșit, o parte din înțelegere a fost că trebuia să am foarte, foarte mare grijă de ele, ceea ce însemna spălarea lor în fiecare zi, păstrarea într-o soluție sterilă și, o dată pe săptămână, adăugarea câtorva picături a ceva numit „detergent enzimatic". Nu știam exact ce înseamnă „detergent enzimatic”, dar am învățat că, dacă ai uitat că l-ai adăugat și, din greșeală, ți-ai pus lentilele de contact în ochi fără să le speli, vei simți cum îți ard ochii timp de cincisprezece minute bune.

Așa cum aveam să învăț mai târziu, acel „enzimatic” însemna că detergentul conținea una sau mai multe enzime, proteine care au catalizat anumite reacții chimice — în acest caz, reacții care au distrus impuritățile acumulate pe lentilele mele de contact după o săptămână de utilizare. (Probabil, motivul pentru care înțepa când mi l-am pus în ochi era că enzimele descompun și impuritățile dintr-un ochi intact.) În acest articol, vom vedea mai în profunzime ce este o enzimă și cum catalizează o anumită reacție chimică.

Enzime și energie de activare

O substanță care accelerează o reacție chimică — fără a fi un reactant — se numește catalizator. Catalizatorii pentru reacțiile biochimice care apar în cazul organismelor vii sunt numiți enzime. Enzimele sunt de obicei proteine, deși unele molecule de acid ribonucleic (ARN) acționează de asemenea ca enzime.

Enzimele îndeplinesc sarcina esențială de a reduce energia de activare — și anume cantitatea de energie care trebuie introdusă pentru ca reacția să înceapă. Enzimele acționează legându-se de moleculele reactante și menținându-le astfel încât procesele de rupere și formare a legăturilor chimice să se desfășoare mai ușor.

Pentru a clarifica un punct important, enzimele nu modifică valoarea ∆G a unei reacții. Adică nu schimbă dacă o reacție generează energie sau absoarbe energie. Asta se datorează faptului că enzimele nu influențează energia independentă a reactanților sau a produșilor de reacție.

În schimb, enzimele reduc energia stării de tranziție, o stare instabilă prin care produșii de reacție trebuie să treacă pentru a deveni reactanți. Starea de tranziție se află în vârful „dealului” energetic din diagrama de mai sus.

Centrii activi și trăsăturile specifice ale substratului

Pentru a cataliza o reacție, o enzimă se va prinde (lega) de una sau mai multe molecule reactante. Aceste molecule sunt substraturile enzimei.

În unele reacții, un substrat este descompus în mai mulți produși. În altele, două substraturi se reunesc pentru a crea o moleculă mai mare sau pentru a schimba fragmente. De fapt, în orice tip de reacție biologică la care te poți gândi, există probabil o enzimă care o accelerează!

Partea enzimei unde se leagă substratul se numește centru activ (din moment ce acolo are loc „acțiunea” catalitică).

Proteinele sunt compuse din unități numite aminoacizi, iar în enzimele care sunt proteine, centrul activ își obține proprietățile de la aminoacizii din care este format. Acești aminoacizi pot avea lanțuri secundare mari sau mici, acide sau bazice, hidrofile sau hidrofobe.

Setul de aminoacizi care se găsește în centrul activ, împreună cu pozițiile lor în spațiul 3D, oferă centrului activ o dimensiune, formă și un comportament chimic specific. Datorită acestor aminoacizi, centrul activ al unei enzime este potrivit în mod unic pentru a se lega de o anumită țintă — substratul sau substraturile enzimei — și pentru a le ajuta să treacă printr-o reacție chimică.

Diferitele tipuri de enzime au diferite grade de specificitate sau de „pretenție” în legătură cu care molecule pot fi utilizate ca substraturi. Unele enzime acceptă doar un singur substrat specific și nu vor cataliza o reacție nici măcar pentru o moleculă foarte strâns înrudită. Alte enzime pot acționa asupra unei game de molecule țintă, cu condiția ca aceste molecule țintă să conțină tipul de legătură sau grup chimic pe care îl țintește enzima.

^{1}

Efectele mediului asupra funcției enzimatice

Deoarece centrii activi sunt adaptați foarte bine pentru a contribui la producerea unei reacții chimice, pot fi foarte sensibili la schimbările din mediul enzimei. Factorii care pot afecta centrul activ și funcția enzimatică includ:

Temperatura. O temperatură mai ridicată determină, în general, viteze mai mari de reacție, catalizate sau nu de enzime. Cu toate acestea, fie creșterea, fie scăderea temperaturii în afara unui interval tolerabil pot afecta legăturile chimice din centrul activ, făcându-le mai puțin adecvate pentru a lega substraturile. Temperaturile foarte ridicate (pentru enzimele animale, peste $40$ ‍ $^{\circ} C$ ‍ sau $104$ ‍ $^{\circ} F$ ‍) pot cauza ca o enzimă să se denatureze pierzându-și forma și activitatea. $^{2}$ ‍
pH. pH-ul poate să afecteze de asemenea funcția enzimelor. Reziduurile de aminoacizi din centrul activ au adesea proprietăți acide sau bazice care sunt importante pentru catalizare. Schimbările în pH pot să afecteze aceste reziduuri și să îngreuneze legarea substraturilor. Enzimele funcționează cel mai bine într-un anumit interval de pH și, ca la temperatură, valorile extreme ale pH-ului (acide sau bazice) pot duce la denaturarea enzimelor.

Potrivirea indusă

Potrivirea dintre centrul activ al unei enzime și substrat nu este ca potrivirea a două piese de puzzle (deși oamenii de știință credeau cândva că este, într-un model mai vechi numit modelul „cheie-broască”).

În schimb, o enzimă își modifică ușor forma când se leagă de substrat, rezultând la o potrivire chiar mai strânsă. Această ajustare a enzimei de a se potrivi perfect cu substratul se numește potrivire indusă.

Când o enzimă se leagă de substratul ei, știm că reduce energia de activare a reacției, ceea ce permite realizarea ei mai rapidă. Dar, te-ai putea întreba, ce face de fapt enzima substratului pentru a reduce energia de activare?

Răspunsul depinde de enzimă. Unele enzime accelerează reacțiile chimice prin aducerea împreună a două substraturi în direcția corectă. Altele creează un mediu în interiorul centrului activ care este favorabil reacției (de exemplu, unul care este ușor acid sau nepolar). Complexul enzimă-substrat poate, de asemenea, să reducă energia de activare prin îndoirea moleculelor de substrat într-un mod care facilitează ruperea legăturilor, ajutând la atingerea stării de tranziție.

În sfârșit, unele enzime scad energia de activare participând la reacția chimică. Adică, reziduurile centrului activ pot forma legături covalente temporare cu moleculele de substrat ca parte a procesului de reacție.

Un cuvânt important aici este ,,temporar". În toate cazurile, enzimele vor reveni la starea inițială la sfârșitul reacției — nu vor rămâne legate de moleculele care reacționează. De fapt, o proprietate distinctivă a enzimelor este că nu sunt modificate de reacțiile pe care le catalizează. Când o enzimă termină de catalizat o reacție, doar eliberează produsul (sau produșii) și este pregătită pentru ciclul următor de catalizare.

Explorează în afara Khan Academy

Vrei să afli mai multe despre efectul temperaturii asupra funcției enzimelor? Vezi această imagine interactivă de la LabXchange

Vrei să afli mai multe despre efectul pH asupra funcției enzimelor? Vezi această imagine interactivă de la LabXchange.

LabXchange este o platformă online gratuită de educație științifică creată la Facultatea de Arte și Științe de la Harvard și sprijinită de Fundația Amgen.

Surse:

Acest articol este derivat din „Enzymes”, de OpenStax Biology (CC BY 3.0). Descarcă articolul original gratuit de la http://cnx.org/contents/185cbf87-c72e-48f5-b51e-f14f21b5eabd@9.85:32/Biology.

Articolul modificat este licențiat sub o licență CC-BY-NC-SA 4.0.

Lucrări citate:

Worthington Biochemical Corporation. (2015). Specificity of enzymes. În Introduction to enzymes. Accesat la http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/specificity.html.
Worthington Biochemical Corporation. (2015). Temperature effects. În Introduction to enzymes. Accesat la http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/tempEffects.html.

Referințe:

Reece, J. B., Urry, L. A., Cain, M. L., Wasserman, S. A., Minorsky, P. V. și Jackson, R. B. (2011). Enzymes speed up metabolic reactions by lowering energy barriers. În Campbell biology (ed. 10, p. 151-157). San Francisco, CA: Pearson.

Purves, W. K., Sadava, D. E., Orians, G. H. și Heller, H.C. (2003). Enzymes are affected by their environment. În Life: The science of biology (ed. 7, p. 122-123). Sunderland, MA: Sinauer Associates.

Purves, W. K., Sadava, D. E., Orians, G. H. și Heller, H.C. (2003). What are the chemical event at active sites of enzymes? În Life: The science of biology (ed. 7, p. 115-116). Sunderland, MA: Sinauer Associates.

Worthington Biochemical Corporation. (2015). Specificity of enzymes. În Introduction to enzymes. Accesat la http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/specificity.html.

Worthington Biochemical Corporation. (2015). Temperature effects. În Introduction to enzymes. Accesat la http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/tempEffects.html.

Vrei să te alături conversației?

Conectare

Ordonare după:

Nici o postare încă.

Înțelegi engleza? Dă clic aici pentru a vedea mai multe discuții care au loc pe site-ul în limba engleză al Khan Academy.