If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Dacă sunteţi în spatele unui filtru de web, vă rugăm să vă asiguraţi că domeniile *. kastatic.org şi *. kasandbox.org sunt deblocate.

Conţinutul principal

Introducere în proteine și aminoacizi

Diferite tipuri de proteine. Structura și proprietățile aminoacizilor. Formarea legăturilor peptidice.

Introducere

Tindem să privim proteina ca pe un substantiv nenumărabil: o substanță omogenă, ceva care trebuie inclus în dieta fiecăruia într-o anumită proporție. Dar, dacă lucrezi într-un laborator de biologie moleculară (să zicem, pentru un stagiu în timpul verii), proteinele ar putea să înceapă să ți se pară foarte diferite.
Cum așa? Ei bine, ai putea vedea cu ochii tăi că proteina nu este doar o singură substanță. În schimb, sunt foarte multe proteine diferite într-un organism, sau chiar într-o singură celulă. Acestea sunt de toate formele, mărimile și tipurile imaginabile, fiecare având o funcție unică și specifică. Unele sunt componente structurale, dând formă celulelor sau ajutându-le să se miște. Altele funcționează pe post de semnale, trecând de la o celulă la alta ca mesaje în sticlă. Apoi unele sunt enzime, asamblând sau descompunând biomoleculele necesare celulei. Și, probabil, unul dintre acești jucători moleculari unici îți va reveni ție pe durata cercetărilor tale!
Proteinele sunt cele mai abundente susbstanțe organice din lumea vie și sunt mult mai diverse ca structură și funcție decât orice altă clasă de macromolecule. O singură celulă poate conține mii de proteine, fiecare cu o funcție unică. Chiar dacă structura și funcțiile proteinelor sunt atât de diferite, toate proteinele sunt formate din unul sau mai multe lanțuri de aminoacizi. În acest articol, vom analiza în amănunt structura și rolurile proteinelor.

Tipuri și funcții ale proteinelor

Proteinele pot juca o varietate de roluri într-o celulă sau un organism. Mai departe, vom discuta câteva dintre tipurile comune de proteine care ți-ar putea fi cunoscute și care sunt importante în biologia multor organisme (inclusiv a noastră).

Enzimele

Enzimele acționează pe post de catalizatori în reacțiile biochimice, adică grăbesc aceste reacții. Fiecare enzimă recunoaște unul sau mai multe substraturi, moleculele care servesc drept materie primă pentru reacția pe care o catalizează. Enzime diferite participă în diverse tipuri de reacții și pot descompune, conecta sau rearanja substraturile.
Un exemplu de enzimă din corpul nostru este a amilaza salivară, care descompune amiloza (un tip de amidon) în zaharuri mai mici. Amiloza nu are un gust deosebit de dulce, dar zaharurile mai mici au. Din acest motiv, adesea mâncărurile cu amidon devin mai dulci dacă le mesteci mai mult timp: îi dai amilazei salivare timp să își facă treaba.

Hormonii

Hormonii sunt substanțe chimice ce acționează la distanță, produse de celule endocrine (precum celulele hipofize). Aceștia controlează procese fiziologice specifice, precum creșterea, dezvoltarea, metabolismul și reproducerea. În timp ce unii hormoni sunt steroizi (vezi articolul despre lipide), alții sunt proteine. Acești hormoni de natură proteică sunt numiți frecvent hormoni peptidici.
De exemplu, insulina este un hormon peptidic important cu rol în reglarea glicemiei. Când glicemia crește (de exemplu, după ce mănânci), celule specializate din pancreas secretă insulină. Insulina se leagă de celule din ficat și alte părți ale corpului, determinându-le să absoarbă glucoza. Acest proces ajută la revenirea glicemiei la nivelul normal, de repaus.
Câteva tipuri suplimentare de proteine și funcțiile lor sunt enumerate în tabelul de mai jos:
Tipuri și funcții ale proteinelor
RolExempleFuncții
Enzime digestiveAmilază, lipază, pepsinăDescompun nutrienții din alimente în substanțe simple care pot fi absorbite cu ușurință
TransportHemoglobinaTransportă gazele respiratorii în întregul organism
StructurăActină, tubulină, cheratinăConstruiesc diverse structuri, precum citoscheletul
HormoniInsulină, glucagonCoordonează activitatea diferitelor sisteme de organe
ProtecțieAnticorpiPotejează organismul de agenți patogeni necunoscuți
ContracțieMiozinăRealizează contracțiile musculare
DepozitareProteine din legume, albuș (albumină)Asigură hrana pentru faza inițială a dezvoltării embrionului sau a seminței
Table modificat din OpenStax College, Biologie.
Proteinele au diferite forme și mărimi. Unele au formă globulară (aproximativ sferică), în timp ce altele formează fibre lungi și subțiri. De exemplu, proteina de hemoglobină care transportă oxigenul în sânge este o proteină globulară, în timp ce colagenul, prezent în pielea noastră, este o proteină fibrilară.
Forma unei proteine este esențială pentru funcția sa și, după cum vom vedea în următorul articol, multe tipuri diferite de legături chimice intervin în păstrarea acestei forme. Schimbări de temperatură și pH, dar și prezența anumitor substanțe chimice, pot modifica forma unei proteine și o pot face să-și piardă funcționalitatea, proces cunoscut ca denaturare.

Aminoacizii

Aminoacizii sunt monomerii din care sunt formate proteinele. Mai exact, o proteină este alcătuită din una sau mai multe catene liniare de aminoacizi, fiecare fiind numită polipeptidă. (Vom vedea mai jos, în această pagină, de unde provine această denumire). Există 20 de tipuri de aminoacizi care se găsesc în mod frecvent în proteine.
Imaginea unui aminoacid, indicând gruparea amino, gruparea carboxil, carbonul alfa și radicalul R.
Credit imagine: OpenStax Biology.
Aminoacizii au o structură alcătuită dintr-un atom central de carbon, numit și alfa (α) carbon, legat de o grupare amino (NH2), o grupare carboxil (COOH) și un atom de hidrogen.
Deși aminoacidul general prezentat mai sus este înfățișat cu grupările amino și carboxil neutre pentru simplitate, aceasta nu este starea în care aminoacidul este găsit în general. La pH fiziologic (7.2 - 7.4), gruparea amino este de obicei protonată și este încărcată cu sarcină pozitivă, în timp ce gruparea carboxil este de obicei deprotonată și este încărcată cu sarcină negativă.
Fiecare aminoacid are încă un atom sau grupare de atomi legate de atomul central, numit radical R, care determină identitatea aminoacidului. De exemplu, dacă radicalul R este un atom de hidrogen, atunci aminoacidul este glicină, dar dacă este radicalul metil (CH3), aminoacidul este alanină. Cei douăzeci de aminoacizi sunt enumerați în tabelul de mai jos, cu grupările R evidențiate în albastru.
Tabel care prezintă cei 20 de aminoacizi comuni în formele lor predominant protonate la pH fiziologic (7,2-7,4).
Imagine de „Dancojocari”. Imaginea este licențiată sub CC BY-SA 3.0 sau GFDL de la Wikimedia Commons.
Proprietățile catenei laterale determină comportamentul chimic al aminoacizilor (adică dacă este considerat acid, bazic, polar sau nepolar). De exemplu, aminoacizi precum valina și leucina sunt nepolari și hidrofobi, în timp ce aminoacizi ca serina și glutamina au catene laterale hidrofile și sunt polari. Unii aminoacizi, precum lizina și arginina, au catene laterale cu sarcini pozitive la pH fiziologic și sunt considerați aminoacizi bazici. (Uneori, și histina este considerată parte din această categorie, deși este în mare parte deprotonată la pH fiziologic.) Pe de altă parte, aspartatul și glutamatul au sarcini negative la pH fiziologic și sunt considerați acizi.
Alți câțiva aminoacizi au radicali R cu proprietăți speciale, iar aceștia se vor dovedi a fi importanți când vom discuta structura proteinelor.
  • Prolina are un radical R legat la propria sa grupare amino, formând o structură inelară. Aceasta este o excepție de la structura tipică a unui aminoacid, deoarece nu conține gruparea standard amino NH3+. Dacă structura inelară ți se pare puțin ciudată, ai dreptate: prolina cauzează curbe sau noduri în catenele de aminoacizi.
  • Cisteina conține o grupare tiol (-SH) și poate forma legături covalente cu alte cisteine. Vom vedea de ce este important acest fapt pentru structura și funcția proteinelor în articolul despre nivelurile structurii proteinelor.
În sfârșit, există câțiva aminoacizi „necanonici” care se găsesc în proteine doar în anumite circumstanțe.

Legături peptidice

Fiecare proteină din celulele tale este formată din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice. Fiecare dintre aceste lanțuri polipeptidice este alcătuit din aminoacizi, legați într-o ordine specifică. O polipeptidă este cumva ca un cuvânt lung, dictat pe literele reprezentate de aminoacizi4. Proprietățile chimice și ordinea aminoacizilor sunt esențiale în determinarea structurii și funcției polipeptidei și a proteinei din care aceasta face parte. Dar cum se leagă aminoacizii în lanțuri?
Aminoacizii unei polipeptide sunt legați de vecinii lor prin legături covalente numite legături peptidice. Fiecare legătură este se formează într-o reacție de deshidratare (condensare). În timpul sintezei proteice, gruparea carboxil din aminoacidul din capătul lanțului polipeptidic în creștere reacționează cu gruparea amino a unui aminoacid adăugat, eliberând o moleculă de apă. Legătura rezultată între aminoacizi este o legătură peptidică.
Formarea legăturii peptidice între doi aminoacizi. Într-o legătură peptidică, C-ul din carbonilul unui aminoacid este legat de N-ul din aminoul din alta.
Tabel modificat din OpenStax Biology.
Datorită structurii aminoacizilor, un lanț polipeptidic are direcționalitate, adică are două capete diferite chimic între ele. La unul dintre capete, polipeptida are o grupare amino liberă, iar acest capăt este numit amino terminal (sau N-terminal). Celălalt capăt, care are o grupare carboxil liberă, este numit carboxil terminal (sau C-terminal). N-terminalul este pe partea stângă, iar C-terminalul este pe partea dreaptă pentru polipeptida foarte scurtă prezentată mai sus.
Cum trecem de la secvența de aminoacizi dintr-o polipeptidă la structura tridimensională a unei proteine mature și funcționale? Pentru a învăța cum determină interacțiunea aminoacizilor plierea proteinei la forma sa matură, recomand clipul despre nivelurile structurii proteinelor.