If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website.

Dacă sunteţi în spatele unui filtru de web, vă rugăm să vă asiguraţi că domeniile *. kastatic.org şi *. kasandbox.org sunt deblocate.

Conţinutul principal

Biblioteca de biologie

Curs: Biblioteca de biologie > Unitatea 7

Lecția 5: Introducere în enzime
Științe
Biblioteca de biologie
Energie şi enzime
Introducere în enzime
© 2023 Khan AcademyCondiții de utilizarePolitica de confidenţialitateNotificare Cookie

Enzimele și centrul activ

Clasa Google
Enzimele ca și catalizatori biologici, energia de activare, centrul activ şi efectele mediului asupra activităţii enzimatice.

Introducere

În copilărie purtam ochelari şi îmi doream cu disperare o pereche de lentile de contact. Când mi-au fost permise în sfârşit, o parte din înțelegere a fost că trebuia să am foarte, foarte mare grijă de ele, ceea ce însemna spălarea lor în fiecare zi, păstrarea într-o soluţie sterilă şi, o dată pe săptămână, adăugarea câtorva picături a ceva numit „detergent enzimatic". Nu știam exact ce înseamnă "detergent enzimatic", dar am învățat că dacă ai uitat că l-ai adăugat și din greșeală ți-ai pus lentilele de contact în ochi fără să le speli, simțeai cum îți ard ochii timp de cincisprezece minute bune.
Aşa cum aveam să învăț mai târziu, acel "enzimatic" însemna că detergentul conţinea una sau mai multe enzime, proteine care au catalizat anumite reacţii chimice – în acest caz, reacţii care au distrus impuritățile acumulate pe lentilele mele de contact după o săptămână de utilizare. (Probabil, motivul pentru care înţepa când mi l-am pus în ochi era că enzimele descompun și impuritățile dintr-un ochi intact.) În acest articol, vom vedea mai în profunzime ce este o enzimă și cum aceasta catalizează o anumită reacție chimică.

Enzime și energie de activare

O substanță care accelerează o reacție chimică – fără a fi un reactant – se numește catalizator. Catalizatorii pentru reacțiile biochimice care apar în cazul organismelor vii sunt numiți enzime. Enzimele sunt de obicei proteine, deşi unele molecule de acid ribonucleic (ARN) acţionează de asemenea ca enzime.
Enzimele îndeplinesc sarcina esențială de a reduce energia de activare—adică cantitatea de energie care trebuie introdusă pentru ca reacția să înceapă. Enzimele acționează legându-se de moleculele reactante și menținându-le astfel încât procesele de rupere și formare a legăturilor chimice să se desfășoare mai ușor.
Diagrama coordonatelor reacţiei care arată cursul unei reacţii cu şi fără un catalizator. Cu ajutorul catalizatorului, energia de activare este mai scăzută decât fără el. Cu toate acestea, catalizatorul nu schimbă ∆G-ul pentru reacție.
_Imagine modificată din "Potential, kinetic, free, and activation energy: Figure 5," by OpenStax College, Biology, CC BY 3.0._
Pentru a clarifica un punct important, enzimele nu modifică valoarea ∆G a unei reacții. Adică ele nu se schimbă dacă o reacție generează energie sau absoarbe energie. Asta se întâmplă pentru că enzimele nu influențează energia independentă a reactanţilor sau a produșilor de reacție.
În schimb, enzimele scad energia stării de tranziție, o stare instabilă prin care produșii de reacție trebuie să treacă pentru a deveni reactanți. Starea de tranziție se află în vârful „dealului” energetic din diagrama de mai sus.

Centrii activi și trăsăturile specifice ale substratului

Pentru a cataliza o reacţie, o enzimă se va prinde (lega) de una sau mai multe molecule reactante. Aceste molecule sunt substraturile enzimei.
În unele reacţii, un substrat este descompus în mai mulți produși. În altele, două substraturi se reunesc pentru a crea o moleculă mai mare sau pentru a schimba fragmente. De fapt, în orice tip de reacţie biologică la care te poți gândi, există probabil o enzimă care o accelerează!
Partea enzimei unde se leagă substratul se numeşte centru activ (din moment ce acolo are loc „acţiunea” catalitică).
Un substrat intră în centrul activ al enzimei. Aceasta formează complexul enzimă-substrat. Apoi apare reacţia, transformând substratul în produși şi formând un complex enzimă-produși. Produșii părăsesc apoi centrul activ al enzimei.
Imagine modificată din "Enzymes: Figure 2," de la OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
Proteinele sunt compuse din unităţi numite aminoacizi, iar în enzimele care sunt proteine, centrul activ își obţine proprietăţile de la aminoacizii din care este format. Acești aminoacizi pot avea lanțuri secundare mari sau mici, acide sau bazice, hidrofile sau hidrofobe.
Setul de aminoacizi care se găsește în zona activă, împreună cu pozițiile lor în spațiul 3D, oferă centrului activ o dimensiune, formă și un comportament chimic specific. Datorită acestor aminoacizi, centrul activ al unei enzime este potrivit în mod unic pentru a se lega de o anumită țintă – substratul sau substraturile enzimei – și pentru a le ajuta să treacă printr-o reacție chimică.

Efectele mediului asupra funcției enzimatice

Deoarece centrii activi se adaptează foarte bine pentru a contribui la producerea unei reacții chimice, ei pot fi foarte sensibili la schimbările din mediul enzimei. Factorii care pot afecta centrul activ şi funcţia enzimatică includ:
  • Temperatura. O temperatură mai ridicată determină, în general, viteze mai mari de reacție, catalizate de enzime sau altfel. Cu toate acestea, fie creșterea sau scăderea temperaturii în afara unui interval tolerabil poate afecta legăturile chimice din centrul activ, făcându-le mai puțin adecvate pentru a lega substraturile. Temperaturile foarte ridicate (pentru enzimele animale, peste 40 ∘C sau 104 ∘F) pot cauza ca o enzimă să se denatureze pierzându-și forma și activitatea.2
  • pH. pH-ul poate să afecteze de asemenea funcția enzimelor. Reziduurile de aminoacizi din centrul activ au adesea proprietăți acide sau bazice care sunt importante pentru catalizare. Schimbările în pH pot afecta aceste reziduuri și îngreunează legarea substraturilor. Enzimele funcționează cel mai bine într-un anumit interval de pH și, ca la temperatură, valorile extreme ale pH-ului (acide sau bazice) pot duce la denaturarea enzimelor.

Potrivirea indusă

Potrivirea dintre centrul activ al unei enzime și substrat nu este ca potrivirea a două piese de puzzle (deși oamenii de știință au crezut cândva că este, într-un mecanism mai vechi numit mecanismul "cheie-broască").
În schimb, o enzimă își modifică ușor forma când se leagă de substrat, rezultând la o potrivire chiar mai strânsă. Această ajustare a enzimei de a se potrivi succint cu substratul se numește potrivire indusă.
Ilustrarea mecanismului potrivirii induse al catalizei enzimelor. Pe măsură ce substratul se leagă de centrul activ, acest centru își schimbă puțin forma, ține mai strâns substratul și pregătește catalizarea reacției. După ce reacția are loc, produșii sunt eliberați din centrul activ și se răspândesc.
Imagine modificată din "Enzymes: Figure 2," de la OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.
Când o enzimă se leagă de substratul ei, știm că reduce energia de activare a reacției, ceea ce permite realizarea ei mai rapidă. Dar, te-ai putea întreba, ce face de fapt enzima substratului pentru a reduce energia de activare?
Răspunsul depinde de enzimă. Unele enzime accelerează reacțiile chimice prin aducerea împreună a două substraturi în direcția corectă. Altele creează un mediu în interiorul centrului activ care este favorabil reacției (de exemplu, unul care este ușor acid sau nepolar). Complexul enzimă-substrat poate, de asemenea, să reducă energia de activare prin îndoirea moleculelor de substrat într-un mod care facilitează ruperea legăturilor, ajutând la ajungerea stării de tranziție.
În cele din urmă, unele enzime scad energia de activare prin participarea în reacția chimică. Adică, reziduurile centrului activ pot forma legături covalente temporare cu moleculele de substrat ca parte a procesului de reacție.
Un cuvânt important aici este ,,temporar". În toate cazurile, enzimele vor reveni la starea inițială la sfârșitul reacției - nu vor rămâne legate de moleculele care reacționează. De fapt, o proprietate distinctivă a enzimelor este că nu sunt modificate de reacțiile pe care le catalizează. Când o enzimă termină de catalizat o reacție, doar eliberează produsul (sau produșii) și este pregătită pentru ciclul următor de catalizare.

Explorează în afara Khan Academy

Vrei să afli mai multe despre efectul temperaturii asupra funcției enzimelor? Vezi această imagine interactivă de la LabXchange
Vrei să afli mai multe despre efectul pH asupra funcției enzimelor? Vezi această imagine interactivă de la LabXchange.
LabXchange este o platformă online gratuită de educație științifică creată la Facultatea de Arte și Științe de la Harvard și sprijinită de Fundația Amgen.

Vrei să te alături conversației?

Conectare
Nici o postare încă.
Înțelegi engleza? Dă clic aici pentru a vedea mai multe discuții care au loc pe site-ul în limba engleză al Khan Academy.